Investigadores da FCUP vão criar enzimas mutantes para degradar o plástico
Projeto decorre até 2023
Todos os anos são produzidas 500 mil milhões de garrafas de um plástico conhecido por PET. Investigadores do Grupo de Bioquímica Computacional da Faculdade de Ciências da Universidade do Porto (FCUP) querem ajudar a resolver este problema com a criação de enzimas produzidas pela bactéria Ideonella Sakaiensis, conhecida pela sua capacidade para degradar o plástico. A chave está no desenvolvimento de uma solução industrial com base em enzimas modificadas por simulações de supercomputador, que sejam capazes de degradar pedaços de plástico em poucos minutos.
A decorrer até 2023, o projeto europeu Biodegrading Plastics tem já o apoio do programa conhecido por Parceria para a Computação Avançada na Europa (PRACE) e envolve simulações do supercomputador Mare Nostrum, em Barcelona e testes nos laboratórios do Instituto Real das Tecnologias de Estocolmo.
As enzimas que serão alvo deste trabalho são as conhecidas como PETase e MHEtase. E está já provado que são úteis para acelerar a degradação dos plásticos. No entanto, "não é viável desenvolver um método de produção destas enzimas a partir de culturas de bactérias porque seria um processo muito caro", segundo explica Maria João Ramos, docente do Departamento de Químíca e Bioquímica e que lidera o Grupo de Bioquímica Computacional da FCUP.
O projeto, que integra também os docentes Alexandre Magalhães e Pedro Fernandes, pretende criar assim uma solução industrial rápida e eficiente e para isso conta com o supercomputador europeu que está instalado em Barcelona. Através do programa PRACE, os investigadores da FCUP garantiram uma capacidade computacional anual de 45 milhões de horas dispersas pelos vários núcleos de processamento do supercomputador de Barcelona para desenvolver enzimas mutantes.
Como serão produzidas estas enzimas?
Na FCUP vão ser produzidas as enzimas mutantes através de alterações de aminoácidos. Depois entram em ação simulações de computadores que permitem calcular a eficiência máxima que terá cada enzima mutante.
Numa fase posterior, os investigadores vão selecionar as que aparentam ter maior eficiência, imobilizá-las em diferentes superfícies e aguardar por uma reação. Esta reação é, pois, uma fase importante por duas razões: as enzimas terão de ser eficientes à temperatura ambiente e têm de ser disponibilizadas de uma forma "estabilizada".
© DR
Divulgue os seus eventos e projetos |
comunica@fc.up.pt Renata Silva. SICC. 04-01-2021